Kernresonanzspektroskopie für Proteine - Protein NMR
Mithilfe der Kernresonanzspektroskopie (NMR) können die chemische Struktur und die Zusammensetzung biologischer Moleküle im Rahmen einer Produktcharakterisierung untersucht werden. Geeignete Biomoleküle sind insbesondere Proteine, Oligosaccharide und Nukleinsäuren. Die NMR-Spektroskopie liefert außerdem Hinweise auf die dreidimensionale Struktur von Molekülen, was besonders bei der Beurteilung der funktionstüchtigen Konformation von Arzneimitteln auf Proteinbasis von Vorteil ist. NMR wird auch oft zum Vergleich einer Probe mit einem bekannten, veröffentlichten Produkt eingesetzt. Im Falle von intrinsisch unstrukturierten Proteinen kann NMR die einzige Methode sein, die sich zur Erzeugung von Daten hoher Auflösung eignet.
Die beiden biologisch ausgestatteten, abgeschirmten 500-MHz- und 800-MHz-NMR-Spektrometer erlauben SGS M-Scan die Durchführung von Forschungsanalysen mit Kryosonden-Technologie: eine der empfindlichsten Messaufbauten, die zurzeit erhältlich sind.
Die ICH-Richtlinien Q6B für die Charakterisierung und Verifizierung von biopharmazeutischen Produkten im Rahmen eines Antrags auf Neuvermarktung sehen die Erstellung eines spektroskopischen Profils als Teil der Beurteilung der physikalischchemischen Eigenschaften des Produkts vor. In den Richtlinien wird festgestellt: „The ultraviolet and visible absorption spectra are determined as appropriate. The higher-order structure of the product is examined using procedures such as circular dichroism, nuclear magnetic resonance (NMR) or other suitable techniques, as appropriate." (Je nach Produkteigenschaften sind ein Absorptionsspektrum im UV- oder im sichtbaren Wellenlängenbereich zu messen. Die Produktstrukturen höherer Ordnung werden mit Zirkulardichroismus-, Kernresonanz- (NMR) oder anderen geeigneten Methoden charakterisiert).
SGS M-Scan bietet außerdem GLP-konforme Zirkulardichroismus-Methoden für spektroskopische Profile an.
